| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | CH |
| Uniprot No | Q96LL4 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-319aa |
| 氨基酸序列 | MAICPELAQTDKSALANLSDETETLKNSTDEVQTSSSFSSSGGRQSSPLTSGSKLEREKQTPSLEQGDTQSELLDYKNYEKKLSKKWINYLKLKDSNFERHQPDTKLPTEITRVSDEELNALQSYCTMKINLIHRRGDSKKKTSSRHKKLHLGLDVEASERDAFSCTVPDELLNRIYFKNMRTTPKQEAAAKQHISYQCPYCNRKRAELALSAFLKQKKTLLESFLLQERIDEHLHTKDFLTRIGEAHQDFPRLSDDPRIIWKRLTEKSHIRYSGFERSETEQKLQRDGNSACHLPFSLPFLKRLTLIKPELVIVNDNV |
| 预测分子量 | 36,7 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于重组蛋白(假设"CH"为某类结构域或特定蛋白)的示例参考文献，供参考使用(注：以下为模拟示例，实际文献需通过学术数据库检索)：
---
1. **"Expression and Purification of Recombinant CH Domain Proteins for Structural Studies"**
*作者：Smith A, et al.*
摘要：本研究报道了一种高效表达和纯化含有钙调蛋白同源(CH)结构域的重组蛋白的方法，通过大肠杆菌系统优化，获得了高纯度蛋白用于X射线晶体学分析。
---
2. **"Functional Characterization of a Recombinant CHIP E3 Ubiquitin Ligase in Protein Quality Control"**
*作者：Zhang L, et al.*
摘要：文章阐明了重组表达的CHIP蛋白(C-terminus of Hsc70-interacting protein)通过泛素化途径调控热休克蛋白客户蛋白降解的分子机制，为疾病治疗提供靶点。
---
3. **"Recombinant CH2 Domain of IgG as a Modular Scaffold for Drug Delivery"**
*作者：Johnson R, et al.*
摘要：研究利用重组表达的人源IgG抗体重链恒定区(CH2)构建药物递送载体，证实其低免疫原性和稳定性，为生物制剂开发提供新策略。
---
4. **"Antiviral Activity of Recombinant Coronavirus CH Spike Protein in Vaccine Development"**
*作者：Wang Y, et al.*
摘要：通过杆状病毒系统表达冠状病毒刺突蛋白的CH结构域重组蛋白，验证其诱导中和抗体的能力，为疫苗设计提供实验依据。
---
**提示**："CH"可能对应不同蛋白缩写，建议结合具体研究方向(如结构域类型、疾病关联等)在PubMed、Google Scholar等平台检索，关键词示例：
`"recombinant CH protein"`、`"CH domain expression"`、`"CHIP protein purification"`。
**Background of CH Recombinant Proteins**
Recombinant CH proteins, often referring to proteins engineered with conserved domains (e.g., CH1. CH2. CH3 regions in antibodies), are critical tools in biotechnology and therapeutic development. These proteins are synthesized using recombinant DNA technology, where target genes encoding specific domains are inserted into host systems (e.g., *E. coli*, yeast, or mammalian cells) for expression. The "CH" nomenclature typically relates to constant heavy-chain regions in immunoglobulins, which play structural and functional roles in antibody stability, effector functions, and interactions with immune cells.
The development of CH recombinant proteins accelerated with advancements in genetic engineering and structural biology. For instance, modifying CH domains (e.g., Fc regions) allows optimization of antibody half-life, binding to Fc receptors, or reduced immunogenicity, enhancing therapeutic efficacy. Such engineering is pivotal in designing monoclonal antibodies, bispecific antibodies, and Fc-fusion proteins used in cancer immunotherapy, autoimmune diseases, and infectious diseases.
Beyond therapeutics, CH recombinant proteins serve as research tools to study protein-protein interactions, immune responses, and antigen-antibody binding mechanisms. They are also employed in diagnostic assays, vaccine development, and industrial enzymes.
Challenges include ensuring proper post-translational modifications (e.g., glycosylation in CH domains) for functional activity, which often necessitates mammalian expression systems. Innovations in cell culture, CRISPR-based editing, and AI-driven protein design continue to refine CH protein production, scalability, and application diversity. Overall, CH recombinant proteins underpin modern biologics, bridging molecular insights with clinical and industrial solutions.
(Word count: 249)
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
