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Recombinant Human RXRg protein

  • 中文名: 维甲酸X受体γ(RXRg)重组蛋白
  • 别    名: RXRg;NR2B3;Retinoic acid receptor RXR-gamma
货号: PA2000-473
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Human
靶点RXRg
Uniprot NoP48443
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-463aa
氨基酸序列MYGNYSHFMKFPAGYGGSPGHTGSTSMSPSAALSTGKPMDSHPSYTDTPV SAPRTLSAVGTPLNALGSPYRVITSAMGPPSGALAAPPGINLVAPPSSQL NVVNSVSSSEDIKPLPGLPGIGNMNYPSTSPGSLVKHICAICGDRSSGKH YGVYSCEGCKGFFKRTIRKDLIYTCRDNKDCLIDKRQRNRCQYCRYQKCL VMGMKREAVQEERQRSRERAESEAECATSGHEDMPVERILEAELAVEPKT ESYGDMNMENSTNDPVTNICHAADKQLFTLVEWAKRIPHFSDLTLEDQVI LLRAGWNELLIASFSHRSVSVQDGILLATGLHVHRSSAHSAGVGSIFDRV LTELVSKMKDMQMDKSELGCLRAIVLFNPDAKGLSNPSEVETLREKVYAT LEAYTKQKYPEQPGRFAKLLLRLPALRSIGLKCLEHLFFFKLIGDTPIDT FLMEMLETPLQIT
预测分子量77 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于RXRγ重组蛋白的3篇参考文献的简要总结(基于公开研究数据整理,非真实文献):

1. **《Recombinant expression and functional characterization of human RXRγ ligand-binding domain》**

- 作者:Smith A, et al.

- 摘要:报道了人源RXRγ配体结合域(LBD)在大肠杆菌中的重组表达与纯化,通过体外配体结合实验验证其与9-顺式视黄酸的特异性结合能力,并利用圆二色谱分析其二级结构稳定性。

2. **《Crystallographic analysis of RXRγ heterodimerization with PPARγ》**

- 作者:Zhang Y, et al.

- 摘要:解析了重组RXRγ蛋白与PPARγ形成异源二聚体的晶体结构,揭示了二者DNA结合域的关键相互作用界面,为核受体二聚化机制提供了结构生物学证据。

3. **《Development of a high-throughput screening assay for RXRγ agonists using purified recombinant protein》**

- 作者:Lee C, et al.

- 摘要:基于重组RXRγ蛋白建立了荧光偏振配体竞争结合实验平台,用于高通量筛选新型激动剂,并验证了多个天然化合物对RXRγ转录活性的调控作用。

4. **《RXRγ regulates metabolic homeostasis through recombinant protein-mediated gene profiling in hepatocytes》**

- 作者:Wang H, et al.

- 摘要:利用重组RXRγ蛋白结合染色质免疫沉淀技术(ChIP),鉴定了其在肝细胞中调控糖脂代谢相关靶基因的启动子结合位点,揭示其代谢调控网络。

(注:以上为模拟文献,实际研究请通过PubMed/Web of Science等数据库检索关键词“RXRgamma recombinant protein”获取真实文献。)

背景信息

**Background of RXRγ Recombinant Protein**

Retinoid X receptor gamma (RXRγ), a member of the nuclear receptor superfamily, functions as a ligand-dependent transcription factor regulating gene expression in response to signaling molecules. It is one of three RXR subtypes (α, β, γ) sharing structural homology but differing in tissue distribution and functional roles. RXRγ is predominantly expressed in the central nervous system, skeletal muscle, and liver, where it plays critical roles in neurodevelopment, metabolic homeostasis, and cellular differentiation.

RXRs form heterodimers with other nuclear receptors (e.g., thyroid hormone receptors, PPARs, LXRs) to modulate transcriptional activity by binding to specific DNA response elements. Unlike RXRα and RXRβ, RXRγ exhibits unique ligand-binding properties and tissue-specific functions, making it a focus in studies of neurological disorders, metabolic diseases, and cancer. Its involvement in pathways like cholesterol metabolism and neural plasticity highlights its therapeutic potential.

Recombinant RXRγ protein is engineered using expression systems (e.g., *E. coli*, mammalian cells*) to produce purified, functional protein for research. It retains key domains: a DNA-binding domain (DBD) for target gene recognition and a ligand-binding domain (LBD) for interaction with activators or repressors. This protein enables *in vitro* studies, including ligand screening, structural analysis (e.g., X-ray crystallography), and mechanistic investigations into RXRγ-mediated signaling.

Applications span drug discovery, toxicity testing, and understanding RXRγ's role in disease pathogenesis. Recombinant RXRγ's availability accelerates research into its unique biology, offering insights for developing subtype-selective therapeutics with reduced off-target effects.

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