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Recombinant Human GYS2 protein

  • 中文名: 糖原合酶2(GYS2)重组蛋白
  • 别    名: GYS2;Glycogen [starch] synthase, liver
货号: PA2000-1097
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Human
靶点GYS2
Uniprot No P54840
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-703aa
氨基酸序列MLRGRSLSVT SLGGLPQWEV EELPVEELLL FEVAWEVTNK VGGIYTVIQT KAKTTADEWG ENYFLIGPYF EHNMKTQVEQ CEPVNDAVRR AVDAMNKHGC QVHFGRWLIE GSPYVVLFDI GYSAWNLDRW KGDLWEACSV GIPYHDREAN DMLIFGSLTA WFLKEVTDHA DGKYVVAQFH EWQAGIGLIL SRARKLPIAT IFTTHATLLG RYLCAANIDF YNHLDKFNID KEAGERQIYH RYCMERASVH CAHVFTTVSE ITAIEAEHML KRKPDVVTPN GLNVKKFSAV HEFQNLHAMY KARIQDFVRG HFYGHLDFDL EKTLFLFIAG RYEFSNKGAD IFLESLSRLN FLLRMHKSDI TVMVFFIMPA KTNNFNVETL KGQAVRKQLW DVAHSVKEKF GKKLYDALLR GEIPDLNDIL DRDDLTIMKR AIFSTQRQSL PPVTTHNMID DSTDPILSTI RRIGLFNNRT DRVKVILHPE FLSSTSPLLP MDYEEFVRGC HLGVFPSYYE PWGYTPAECT VMGIPSVTTN LSGFGCFMQE HVADPTAYGI YIVDRRFRSP DDSCNQLTKF LYGFCKQSRR QRIIQRNRTE RLSDLLDWRY LGRYYQHARH LTLSRAFPDK FHVELTSPPT TEGFKYPRPS SVPPSPSGSQ ASSPQSSDVE DEVEDERYDE EEEAERDRLN IKSPFSLSHV PHGKKKLHGE YKN
预测分子量80,9 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于GYS2重组蛋白的参考文献示例(注:以下内容为示例性概括,实际文献需通过学术数据库查询):

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1. **标题**: "Recombinant Expression and Enzymatic Characterization of Human Liver Glycogen Synthase 2 (GYS2)"

**作者**: Zhang L, et al.

**摘要**: 本研究在大肠杆菌系统中成功表达并纯化了重组GYS2蛋白,分析了其酶动力学特性,证实其在UDP-葡萄糖存在下显著促进糖原合成,为体外研究GYS2功能提供了工具。

2. **标题**: "Structural Analysis of GYS2 Using Recombinant Protein Expressed in HEK293 Cells"

**作者**: Kim H, et al.

**摘要**: 通过哺乳动物表达系统获得高纯度GYS2重组蛋白,结合X射线晶体学解析其三维结构,揭示了ATP结合位点的关键残基,为靶向药物设计奠定基础。

3. **标题**: "Functional Rescue of GYS2-Deficient Hepatocytes by Recombinant Protein Delivery"

**作者**: Wang Y, et al.

**摘要**: 利用重组GYS2蛋白治疗GYS2缺陷型肝细胞,结果显示糖原合成能力恢复,表明蛋白替代疗法对相关遗传性糖原累积症的潜在应用价值。

4. **标题**: "Phosphorylation Dynamics of Recombinant GYS2 in Insulin Signaling Pathways"

**作者**: Patel R, et al.

**摘要**: 在体外重构胰岛素信号通路,发现重组GYS2的磷酸化状态直接影响其活性,揭示了其在代谢调控中的分子机制。

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如需真实文献,建议通过PubMed、Google Scholar等平台检索关键词“GYS2 recombinant protein”或联系机构图书馆获取全文访问权限。

背景信息

GYS2 (glycogen synthase 2) is a critical enzyme in glycogen metabolism, primarily responsible for catalyzing the formation of glycogen from uridine diphosphate glucose (UDP-glucose) in the liver. As the rate-limiting enzyme in glycogenesis, it plays a pivotal role in maintaining glucose homeostasis by storing excess blood glucose as glycogen during fed states. Unlike its isoform GYS1. which is expressed in muscle and other tissues, GYS2 is predominantly liver-specific, reflecting its unique role in systemic energy regulation.

The activity of GYS2 is tightly regulated by allosteric effectors and post-translational modifications, particularly phosphorylation. Insulin activates GYS2 through dephosphorylation, promoting glycogen synthesis, while glucagon and adrenaline inhibit it via phosphorylation during fasting or stress. Dysregulation of GYS2 is linked to metabolic disorders such as glycogen storage disease type 0 (GSD0), characterized by hypoglycemia and hepatomegaly due to impaired glycogen synthesis.

Recombinant GYS2 protein, produced using expression systems like Escherichia coli or mammalian cell cultures, enables detailed study of its structure-function relationships, enzymatic kinetics, and interactions with regulatory proteins. Advances in structural biology, including cryo-EM, have revealed insights into its catalytic mechanisms and regulatory domains. Recombinant GYS2 also holds therapeutic potential, such as in enzyme replacement therapies for GSD0 or as a target for drugs modulating glycogen metabolism in diabetes. However, challenges like protein stability and post-translational modification fidelity in vitro remain areas of active research. Overall, GYS2 remains a focal point for understanding metabolic diseases and developing targeted interventions.

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