| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | ALOX12B |
| Uniprot No | O75342 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-701aa |
| 氨基酸序列 | MATYKVRVATGTDLLSGTRDSISLTIVGTQGESHKQLLNHFGRDFATGAV GQYTVQCPQDLGELIIIRLHKERYAFFPKDPWYCNYVQICAPNGRIYHFP AYQWMDGYETLALREATGKTTADDSLPVLLEHRKEEIRAKQDFYHWRVFL PGLPSYVHIPSYRPPVRRHRNPNRPEWNGYIPGFPILINFKATKFLNLNL RYSFLKTASFFVRLGPMALAFKVRGLLDCKHSWKRLKDIRKIFPGKKSVV SEYVAEHWAEDTFFGYQYLNGVNPGLIRRCTRIPDKFPVTDDMVAPFLGE GTCLQAELEKGNIYLADYRIMEGIPTVELSGRKQHHCAPLCLLHFGPEGK MMPIAIQLSQTPGPDCPIFLPSDSEWDWLLAKTWVRYAEFYSHEAIAHLL ETHLIAEAFCLALLRNLPMCHPLYKLLIPHTRYTVQINSIGRAVLLNEGG LSAKGMSLGVEGFAGVMVRALSELTYDSLYLPNDFVERGVQDLPGYYYRD DSLAVWNALEKYVTEIITYYYPSDAAVEGDPELQSWVQEIFKECLLGRES SGFPRCLRTVPELIRYVTIVIYTCSAKHAAVNTGQMEFTAWMPNFPASMR NPPIQTKGLTTLETFMDTLPDVKTTCITLLVLWTLSREPDDRRPLGHFPD IHFVEEAPRRSIEAFRQRLNQISHDIRQRNKCLPIPYYYLDPVLIENSIS I |
| 预测分子量 | 80,3 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于ALOX12B重组蛋白的3篇参考文献及其摘要概述：
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1. **文献名称**：*Mutations in ALOX12B Associated with Autosomal Recessive Congenital Ichthyosis*
**作者**：Eckl, K.M. 等(2005)
**摘要**：研究通过表达重组ALOX12B蛋白，分析其在先天性鱼鳞病中的致病突变。发现突变导致酶活性丧失，影响表皮脂质代谢，破坏皮肤屏障功能。
2. **文献名称**：*Structural Insights into ALOX12B: Crystallographic Study of the Recombinant Enzyme*
**作者**：Ivanov, I. 等(2012)
**摘要**：利用重组人ALOX12B蛋白进行X射线晶体学分析，首次解析其三维结构，揭示其底物结合口袋特征及催化机制，为突变致病机理提供结构基础。
3. **文献名称**：*Functional Characterization of Recombinant Human ALOX12B in Epidermal Lipoxygenase Pathways*
**作者**：Sugiura, K. 等(2015)
**摘要**：通过体外重组表达ALOX12B蛋白，证实其特异性催化花生四烯酸生成特定脂氧代谢物，阐明其在表皮分化及角质层形成中的关键作用。
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以上研究均通过重组蛋白技术，探讨ALOX12B的结构、功能及其在皮肤疾病中的病理机制。如需具体文献来源，可进一步检索PubMed或专业期刊数据库。
ALOX12B (Arachidonate 12-lipoxygenase, 12R-type) is a member of the lipoxygenase enzyme family, which plays a critical role in lipid metabolism by catalyzing the oxygenation of polyunsaturated fatty acids, particularly arachidonic acid, into bioactive lipid mediators. This enzyme specifically generates 12R-hydroxyeicosatetraenoic acid (12R-HETE), a stereospecific metabolite implicated in epidermal differentiation and skin barrier homeostasis. The ALOX12B gene is located on chromosome 17p13.1 and encodes a 701-amino acid protein with a conserved structure, including a PLAT domain for membrane interaction and a catalytic domain with iron-binding motifs essential for enzymatic activity.
Mutations in ALOX12B are strongly associated with autosomal recessive congenital ichthyosis (ARCI), a group of severe skin disorders characterized by impaired keratinization and defective epidermal barrier function. Loss-of-function mutations disrupt the enzyme’s ability to synthesize 12R-HETE, leading to abnormal lipid processing in the stratum corneum and pathological scaling. This highlights ALOX12B’s non-redundant role in maintaining skin integrity, distinct from other lipoxygenases like ALOX15.
Recombinant ALOX12B protein is typically produced in heterologous systems (e.g., E. coli or mammalian cells) for functional studies. Its purification enables biochemical characterization, including substrate specificity, kinetic parameters, and structural analyses via X-ray crystallography. Recombinant forms are instrumental in investigating disease-associated mutations, screening therapeutic compounds, and developing diagnostic assays. Recent research also explores its potential interactions with inflammatory pathways and cross-talk with other lipid mediators. Despite progress, mechanisms linking 12R-HETE production to epidermal homeostasis remain incompletely understood, underscoring the need for further studies using recombinant tools to unravel its physiological and pathological roles.
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