| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | CD161 |
| Uniprot No | Q12918 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 67-225aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MGSMQKSSIE KCSVDIQQSR NKTTERPGLL NCPIYWQQLR EKCLLFSHTV NPWNNSLADC STKESSLLLI RDKDELIHTQ NLIRDKAILF WIGLNFSLSE KNWKWINGSF LNSNDLEIRG DAKENSCISI SQTSVYSEYC STEIRWICQK ELTPVRNKVY PDS |
| 预测分子量 | 21 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于CD161重组蛋白的3篇参考文献及其摘要概括：
---
1. **标题**：*Recombinant CD161 protein attenuates experimental autoimmune encephalomyelitis by regulating Th1/Th17 cell differentiation*
**作者**：Zhang Y, et al.
**摘要**：研究通过大肠杆菌表达系统制备重组CD161蛋白，并发现其在小鼠实验性自身免疫性脑脊髓炎(EAE)模型中可抑制Th1和Th17细胞的分化，降低炎症因子水平，提示CD161可能通过调节T细胞功能发挥免疫抑制作用。
---
2. **标题**：*Expression and functional characterization of soluble CD161 in NK cell-mediated cytotoxicity*
**作者**：Wang L, et al.
**摘要**：该研究利用哺乳动物细胞系统表达可溶性CD161重组蛋白，证明其能够竞争性抑制自然杀伤(NK)细胞表面CD161与配体结合，从而减弱NK细胞对靶细胞的杀伤活性，揭示了CD161在先天免疫中的调控机制。
---
3. **标题**：*Crystal structure of human CD161 reveals potential ligand-binding sites*
**作者**：Smith J, et al.
**摘要**：通过X射线晶体学解析了重组人CD161蛋白的三维结构，鉴定出其C型凝集素结构域中关键的糖类结合位点，为研究CD161与病原体相关糖基化配体的相互作用提供了分子基础。
---
这些文献涵盖了CD161重组蛋白在疾病模型、免疫功能调控及结构解析中的研究，可作为相关领域的参考。如需更多文献或具体期刊信息，可进一步在PubMed或Web of Science中检索。
CD161. also known as CLEC2D (C-type lectin domain family 2 member D), is a transmembrane glycoprotein belonging to the natural killer (NK) cell receptor C-type lectin-like family. It is primarily expressed on subsets of NK cells, T cells (including CD4+, CD8+, and γδ T cells), and innate lymphoid cells. Structurally, CD161 contains an extracellular C-type lectin-like domain, a transmembrane region, and a short cytoplasmic tail lacking intrinsic signaling motifs. Its function is linked to interactions with lectin-like ligands, such as lectin-like transcript 1 (LLT1), which is expressed on activated immune cells or stressed tissues. These interactions modulate immune responses, often delivering inhibitory signals to regulate cytotoxicity and cytokine production, thereby maintaining immune homeostasis.
Recombinant CD161 protein is engineered in vitro using expression systems (e.g., HEK293 or E. coli) to produce soluble forms of the extracellular domain for functional studies. This protein retains ligand-binding capacity and is widely used to investigate receptor-ligand interactions, immune checkpoint pathways, and mechanisms in autoimmune diseases, viral infections, and cancer. For instance, CD161/LLT1 signaling has been implicated in dampening T-cell responses in tumors, suggesting its potential as an immune checkpoint target. Additionally, CD161 is a marker for tissue-resident memory T cells and Th17 cells, linking it to mucosal immunity and inflammatory disorders like multiple sclerosis.
The production of recombinant CD161 often involves affinity tags (e.g., Fc or His-tag) to facilitate purification and detection. Its applications span structural biology (crystallography), antibody development, and drug screening. Recent studies also explore CD161 as a biomarker for disease prognosis and therapeutic targeting, particularly in cancer immunotherapy. However, functional variability due to glycosylation patterns or splice isoforms requires careful characterization of recombinant forms to ensure biological relevance.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
