| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | GFP |
| Uniprot No | P42212 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-238aa |
| 氨基酸序列 | MSKGEELFTGVVPILVELDGDVNGHKFSVSGEGEGDATYGKLTLKFICTTGKLPVPWPTLVTTFSYGVQCFSRYPDHMKQHDFFKSAMPEGYVQERTIFFKDDGNYKTRAEVKFEGDTLVNRIELKGIDFKEDGNILGHKLEYNYNSHNVYIMADKQKNGIKVNFKIRHNIEDGSVQLADHYQQNTPIGDGPVLLPDNHYLSTQSALSKDPNEKRDHMVLLEFVTAAGITHGMDELYK |
| 预测分子量 | 42.9kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3-4条关于GFP重组蛋白的经典参考文献及简要摘要：
1. **文献名称**：*Green fluorescent protein as a marker for gene expression*
**作者**：Chalfie, M. et al. (1994)
**摘要**：该研究首次成功将绿色荧光蛋白(GFP)在异源生物系统(如大肠杆菌和线虫)中表达，证明其无需额外底物即可自发荧光，成为基因表达和蛋白质定位的通用标记工具。
2. **文献名称**：*Primary structure of the Aequorea victoria green-fluorescent protein*
**作者**：Prasher, D.C. et al. (1992)
**摘要**：该研究克隆并测序了水母(Aequorea victoria)的GFP基因，解析了其氨基酸序列和发光机制，为后续重组GFP的基因工程应用奠定基础。
3. **文献名称**：*The green fluorescent protein*
**作者**：Tsien, R.Y. (1998)
**摘要**：综述了GFP的荧光机制及其工程化改造，包括突变体(如蓝色、黄色荧光变体)的开发，显著提升了其亮度、稳定性和光谱多样性，推动了活细胞成像的革新。
4. **文献名称**：*Understanding, improving and using green fluorescent proteins*
**作者**：Cubitt, A.B. et al. (1999)
**摘要**：系统总结了GFP突变体(如EGFP、EBFP等)的光谱特性优化策略，及其在多色标记、环境响应(如pH敏感型)等领域的应用潜力。
这些文献涵盖了GFP的基因克隆、异源表达、工程化改进及多场景应用，是重组GFP研究领域的基石。
**Background of GFP Recombinant Protein**
Green Fluorescent Protein (GFP), originally isolated from the jellyfish *Aequorea victoria* in the 1960s, has become a revolutionary tool in molecular and cellular biology. Its ability to emit bright green fluorescence upon exposure to ultraviolet or blue light, without requiring additional cofactors or substrates, sparked widespread interest. The cloning and characterization of the GFP gene in the 1990s enabled its recombinant expression in heterologous systems, marking a breakthrough in visualizing biological processes in living cells and organisms.
GFP’s structure comprises a β-barrel fold enclosing a chromophore formed by autocatalytic cyclization and oxidation of three internal amino acids (Ser65. Tyr66. and Gly67). This self-sufficient fluorescence mechanism allows GFP to function as a genetically encoded tag. Researchers fuse the *gfp* gene to target proteins, enabling real-time tracking of protein localization, expression dynamics, and interactions within cells.
The engineering of GFP variants (e.g., enhanced GFP, EGFP) and color-shifted derivatives (e.g., CFP, YFP) expanded its utility in multicolor imaging and biosensing. GFP-based applications span live-cell imaging, gene expression analysis, protein trafficking studies, and monitoring cellular responses. It has also been instrumental in developing biosensors, drug screening platforms, and environmental monitoring tools.
GFP’s non-invasive nature, high sensitivity, and compatibility with diverse organisms (from bacteria to mammals) have cemented its role as a cornerstone of modern biotechnology. Its discovery earned the 2008 Nobel Prize in Chemistry, underscoring its transformative impact on life sciences. Today, GFP recombinant proteins remain indispensable for advancing research in cell biology, neuroscience, cancer studies, and synthetic biology.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
