纯度 | >90%SDS-PAGE. |
种属 | Human |
靶点 | H2AFV |
Uniprot No | Q71UI9 |
内毒素 | < 0.01EU/μg |
表达宿主 | E.coli |
表达区间 | 1-128aa |
氨基酸序列 | MAGGKAGKDSGKAKAKAVSRSQRAGLQFPVGRIHRHLKTRTTSHGRVGATAAVYSAAILEYLTAEVLELAGNASKDLKVKRITPRHLQLAIRGDEELDSLIKATIAGGGVIPHIHKSLIGKKGQQKTA |
预测分子量 | 29.5kDa |
蛋白标签 | His tag N-Terminus |
缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是假设性的关于H2AFV重组蛋白的参考文献示例(仅供学术参考,具体文献需通过数据库验证):
1. **文献名称**:*Structural insights into the histone H2A variant H2AFV and its role in DNA repair*
**作者**:Smith J, et al.
**摘要**:通过解析H2AFV重组蛋白的晶体结构,发现其C端结构域在招募BRCA1等修复蛋白中起关键作用,体外实验表明重组H2AFV可增强DNA损伤位点的同源重组修复效率。
2. **文献名称**:*Recombinant H2A.V facilitates nucleosome remodeling by the INO80 complex*
**作者**:Lee S, et al.
**摘要**:研究利用大肠杆菌表达重组H2AFV蛋白,发现其与染色质重塑复合体INO80相互作用,显著提高核小体滑动活性,提示其在转录调控中的潜在功能。
3. **文献名称**:*High-yield purification of human H2A.V for epigenetic mechanism studies*
**作者**:Zhang Y, et al.
**摘要**:开发了一种高效重组H2AFV蛋白纯化方案,并通过体外核小体重建实验证明其可特异性增强H3K9甲基转移酶活性,影响异染色质形成。
4. **文献名称**:*H2A.V-HP1 interaction mediates heterochromatin stability*
**作者**:Brown K, et al.
**摘要**:利用重组H2AFV蛋白进行互作筛选,发现其通过酸性区与HP1蛋白结合,调控异染色质区基因沉默及端粒稳定性。
**提示**:以上内容为模拟生成,实际文献需通过PubMed/Google Scholar检索确认。建议使用关键词“H2AFV recombinant”“H2A.V protein”或结合具体研究领域(如DNA repair, chromatin)进一步筛选。
**Background of H2AFV Recombinant Protein**
H2AFV (H2A histone family member V), also known as H2A.F/Z or H2A.V, is a variant histone protein that replaces conventional H2A histones in specific nucleosomal contexts. Histones are essential for chromatin organization, DNA packaging, and epigenetic regulation. Unlike canonical H2A, H2AFV contains unique sequence features, including a divergent C-terminal tail, which influences nucleosome stability and interactions with chromatin-modifying complexes. This variant is evolutionarily conserved and plays roles in DNA repair, transcriptional regulation, and chromosome segregation.
Recombinant H2AFV protein is produced using genetic engineering techniques, often expressed in *E. coli* or mammalian systems to ensure proper post-translational modifications. It is purified via affinity tags (e.g., His-tag) for experimental applications. Recombinant H2AFV enables studies on its structural and functional properties, such as binding to DNA or partner proteins (e.g., H3.3. chaperones) during nucleosome assembly. Researchers use it to investigate chromatin dynamics, epigenetic inheritance, and mechanisms underlying DNA damage response pathways.
H2AFV's involvement in diseases, including cancer and neurological disorders, has spurred interest in its recombinant form. Dysregulation of H2AFV expression correlates with genomic instability and aberrant gene expression. By studying recombinant H2AFV, scientists aim to unravel its role in maintaining genome integrity and its potential as a therapeutic target. The protein’s availability also supports *in vitro* assays, antibody development, and structural studies (e.g., X-ray crystallography, cryo-EM) to explore chromatin remodeling processes. Overall, recombinant H2AFV serves as a critical tool for advancing epigenetics and molecular biology research.
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