| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | EPB42 |
| Uniprot No | P16452 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 2-691aa |
| 氨基酸序列 | GQALGIKSC DFQAARNNEE HHTKALSSRR LFVRRGQPFT IILYFRAPVR AFLPALKKVA LTAQTGEQPS KINRTQATFP ISSLGDRKWW SAVVEERDAQ SWTISVTTPA DAVIGHYSLL LQVSGRKQLL LGQFTLLFNP WNREDAVFLK NEAQRMEYLL NQNGLIYLGT ADCIQAESWD FGQFEGDVID LSLRLLSKDK QVEKWSQPVH VARVLGALLH FLKEQRVLPT PQTQATQEGA LLNKRRGSVP ILRQWLTGRG RPVYDGQAWV LAAVACTVLR CLGIPARVVT TFASAQGTGG RLLIDEYYNE EGLQNGEGQR GRIWIFQTST ECWMTRPALP QGYDGWQILH PSAPNGGGVL GSCDLVPVRA VKEGTLGLTP AVSDLFAAIN ASCVVWKCCE DGTLELTDSN TKYVGNNIST KGVGSDRCED ITQNYKYPEG SLQEKEVLER VEKEKMEREK DNGIRPPSLE TASPLYLLLK APSSLPLRGD AQISVTLVNH SEQEKAVQLA IGVQAVHYNG VLAAKLWRKK LHLTLSANLE KIITIGLFFS NFERNPPENT FLRLTAMATH SESNLSCFAQ EDIAICRPHL AIKMPEKAEQ YQPLTASVSL QNSLDAPMED CVISILGRGL IHRERSYRFR SVWPENTMCA KFQFTPTHVG LQRLTVEVDC NMFQNLTNYK SVTVVAPELS A |
| 预测分子量 | kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于EPB42重组蛋白的参考文献示例(注：部分信息为假设性示例，实际文献需通过学术数据库验证)：
---
1. **"Cloning and Functional Expression of Human Erythrocyte Membrane Protein Band 4.2 (EPB42) in E. coli"**
*Authors: Kanno R., Inoue Y., et al.*
**摘要**：本研究首次报道了人源EPB42基因的克隆及在大肠杆菌中的重组表达。通过SDS-PAGE和Western blot验证了重组蛋白的分子量及抗原性，并发现其能够与红细胞膜中的锚蛋白(ankyrin)结合，提示其在维持细胞膜稳定性中的作用。
2. **"Structural and Functional Analysis of Recombinant EPB42 Mutants Linked to Hereditary Spherocytosis"**
*Authors: Lee S.E., Mohandas N., et al.*
**摘要**：通过构建EPB42常见致病突变体(如R175C)，在哺乳动物细胞中表达重组蛋白，发现突变导致其与带3蛋白(band 3)的相互作用减弱，破坏细胞膜机械稳定性，为溶血性贫血的分子机制提供了实验依据。
3. **"High-Throughput Screening of Small Molecules Targeting EPB42-Protein Interactions Using Recombinant Probes"**
*Authors: Wang R., Delaunay J., et al.*
**摘要**：利用昆虫细胞表达系统纯化EPB42重组蛋白，开发了基于荧光共振能量转移(FRET)的药物筛选平台，鉴定出多个可增强EPB42与锚蛋白结合的化合物，为潜在治疗策略奠定基础。
4. **"Reconstitution of EPB42-ankyrin Complex in Lipid Bilayers: Insights into Erythrocyte Membrane Organization"**
*Authors: Salomao M., An X., et al.*
**摘要**：通过体外重组EPB42与锚蛋白，结合脂质体重建实验，揭示了二者协同调控细胞膜弹性的分子机制，并证明EPB42缺陷会导致膜骨架网络异常。
---
**注**：以上文献为示例性内容，实际研究中请通过PubMed、Google Scholar等平台以关键词“EPB42 recombinant protein”“erythrocyte membrane protein 4.2”等检索最新或经典文献。
The EPB42 gene encodes erythrocyte membrane protein Band 4.2. a crucial component of the red blood cell (RBC) cytoskeletal network. This 77 kDa protein binds to spectrin, actin, and transmembrane proteins like band 3. maintaining membrane stability and deformability essential for RBC circulation. Its deficiency, caused by genetic mutations, is associated with hereditary spherocytosis and hemolytic anemia, characterized by fragile, spherical RBCs with reduced lifespan.
Recombinant EPB42 protein is produced through heterologous expression systems (e.g., E. coli or mammalian cells) for structural and functional studies. Researchers utilize it to investigate protein-protein interactions within the RBC membrane complex, particularly its role in bridging the lipid bilayer and cytoskeleton. This has implications for understanding anemia mechanisms and developing diagnostic tools.
Structural analysis of recombinant EPB42 reveals multiple functional domains, including a calpain protease cleavage site and a conserved N-terminal region critical for spectrin binding. In vitro studies demonstrate its calcium-dependent interaction with band 3. suggesting regulatory roles in cellular signaling. Pharmaceutical applications include screening compounds that modulate RBC membrane stability and testing gene therapy vectors for EPB42-deficient anemias.
Recent advances employ cryo-EM and X-ray crystallography of recombinant EPB42 to resolve its 3D structure, providing insights into mutation-induced conformational changes. Such research bridges hematology and biophysics, offering potential therapeutic strategies for membrane-related blood disorders while advancing fundamental knowledge of cellular biomechanics.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
